Kollagen XXVIII bildet Heterotrimere und enthält viele Unregelmäßigkeiten in der kollagenen Domäne, die von zwei VWA Domänen flankiert wird.
Der C- Terminus enthält eine unique und eine Kunitz Domäne.
Obwohl der Domänen Aufbau dem von Kollagen VI ähnelt, handelt es sich eindeutig um unterschiedliche Kollagene.
www.uni-koeln.deCollagen XXVIII forms homotrimers and carries many imperfections in the collagenous domain which is flanked by two VWA domains.
The C- terminal part of the molecule consists of a unique- and a Kunitz domain.
This overall structure is reminiscent of that of collagen VI, but the two collagens are genetically distinct.
www.uni-koeln.deHelix 2 liegt auf dem Faltblatt und wechselwirkt mit den Strängen S4, S5 und S1.
Im C-Terminus des TBP gibt es neun konservierte Proline, von denen einige für die Struktur wichtige Funktion haben.
Pro67 ( in der anderen Domäne Pro158 ) hat eine cis-Konformation und stabilisiert einen Turn zwischen den beta-Strängen S3 und S4 ( selber mit der Maus weiterdrehen!
www.biologie.uni-hamburg.deHelix 2 is on top of the pleated sheet and is in contact with strands S4, S5 and S1.
Near the C-terminus of TBP there are nine conserved prolines, some of which have an important function for the structure of the protein.
Pro67 ( in the other domain Pro158 ) features a cis-conformation and stabilizes a turn between beta-strands S3 and S4 ( use the mouse to turn the molecule!
www.biologie.uni-hamburg.deStrukturmerkmale der Aminosäurekette sind zunächst fünf Helices.
Helix 1 hat am C-Terminus zwei i > i + 5 Wasserstoffbrücken, sodaß ein Stück pi-Helix (blau) gebildet wird.
www.biologie.uni-hamburg.deThe folding pattern shows five helices.
At the C-terminus of helix 1 there are two i - > i + 5 hydrogen bonds giving rise to a stretch of pi-helix (blue) .
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